Et makromolekyle er et molekyle med en højmolekylær masse. Konfigurationen af ​​makromolekylen

Et makromolekyle er et molekyle, der harhøj molekylvægt. Dens struktur er repræsenteret i form af gentagne gentagne links. Lad os overveje funktionerne i sådanne forbindelser, deres betydning for livsvæsenets livsvigtige aktivitet.

Egenskaber af sammensætning

Biologiske makromolekyler er dannet af hundredtusinder af små indledende stoffer. For levende organismer er der tre hovedtyper af makromolekyler: proteiner, polysaccharider, nukleinsyrer.

Startmonomererne for dem ermonosaccharider, nukleotider, aminosyrer. Makromolekylet er næsten 90 procent af cellemassen. Afhængigt af sekvensen af ​​aminosyrerester dannes et specifikt proteinmolekyle.

Højmolekylære stoffer er dem, der har en mol masse større end 103 Da.

Udseende historie

Hvornår syntes makromolekylet? Dette koncept blev introduceret af nobelpristageren inden for kemi af Hermann Staudinger i 1922.

Polymerspolen kan overvejes i formen fladt tråd, der blev dannet ved en tilfældig afvikling af spolen rundt i rummet. Denne tangle ændrer systematisk sin konformation, dette er makromolekylets rumlige konfiguration. Det ligner bane af Brownian motion.

Der er dannelsen af ​​en sådan tangle,at polymerkæden på en vis afstand "taber" information om retningen. Tal om tænglen kan være tilfældet, når de højmolekylære forbindelser langs længden vil være meget større end længden af ​​strukturfragmentet.

Globulær konfiguration

Et makromolekyle er en tæt konformation, iDet er muligt at sammenligne volumenfraktionen af ​​en polymer med en enhed. Den globulære tilstand er realiseret i de tilfælde, hvor den gensidige tiltrækning opstår mellem de individuelle forbindelser af polymerer med hinanden og det ydre miljø.

En kopi af makromolekylstrukturen er den del af vandet, der er indbygget som et element i en sådan struktur. Det er det nærmeste hydratiserede miljø i makromolekylet.

Karakteristik af proteinmolekylet

Proteinmakromolekylerne er hydrofilestoffer. Når det opløser sig i vand, tørrer det oprindeligt i tørt protein, så er der en gradvis overgang til opløsningen. Under svulmning indtræder vandmolekyler indersiden af ​​proteinet og binder dets struktur til polære grupper. I dette tilfælde løsnes en tæt pakning af polypeptidkæden. Det hævede proteinmolekyle anses for at være den inverse opløsning. Med den efterfølgende absorption af vandmolekyler løsnes proteinmolekyler fra den samlede masse, og en opløsningsproces finder også sted.

Men hævelsen af ​​proteinmolekylet giver ikke i alle tilfælde anledning til opløsning. For eksempel forbliver collagen efter absorptionen af ​​vandmolekyler i en opsvulmet tilstand.

Hydratteori

Højmolekylære forbindelser ifølge denne teori er ikkeadsorberes simpelthen, elektrostatisk binding af vandmolekyler forekommer med polære fragmenter af sidradikaler af aminosyrer, der har en negativ ladning, såvel som basiske aminosyrer, der bærer en positiv ladning.

Delvist hydratiseret vand er bundet af peptidgrupper, der danner hydrogenbindinger med vandmolekyler.

For eksempel polypeptider, der har aikke-polære sidegrupper. Når den er bundet til peptidgrupper, spalter den polypeptidkæderne. Tilstedeværelsen af ​​interchain broer tillader ikke, at proteinmolekylerne fuldstændigt brydes væk, for at passere ind i form af en opløsning.

Strukturen af ​​makromolekyler ødelægges ved opvarmning, hvilket resulterer i brud og frigivelse af polypeptidkæder.

Gelatinegenskaber

Ifølge den kemiske sammensætning er gelatine lig med kollagen, det danner en viskøs væske med vand. Blandt de karakteristiske egenskaber af gelatine kan dets evne til geldannelse skelnes.

Sådanne typer af molekyler anvendes som hæmostatiske og plasma-substituerende midler. Gelatinens evne til at danne geler anvendes til fremstilling af kapsler i den farmaceutiske industri.

Singularitet af opløseligheden af ​​makromolekyler

Sådanne typer af molekyler har forskelligevandopløselighed. Den bestemmes ved aminosyresammensætning. I nærvær af evnen til at opløses i vand øges betydeligt i polær aminosyre struktur.

Denne funktion er også påvirket af funktionenorganisering af makromolekylet. Globale proteiner har en højere opløselighed end fibrillære makromolekyler. Under talrige forsøg blev afhængigheden af ​​opløsning på karakteristika for det anvendte opløsningsmiddel etableret.

Den primære struktur af hvert proteinmolekyle er forskellig, hvilket giver proteinet egenskabernes individualitet. Tilstedeværelsen af ​​tværbindinger mellem polypeptidkæder reducerer opløseligheden.

Den primære struktur af proteinmolekyler dannes på grund af peptid (amid) bindinger, med dens ødelæggelse forekommer protein denaturering.

Saltning ud

At øge opløseligheden af ​​proteinmolekyleropløsninger af neutrale salte anvendes. På denne måde kan selektiv udfældning af proteiner udføres, og deres fraktionering kan udføres. Mængden af ​​opnåede molekyler afhænger af blandingens indledende sammensætning.

Egenskaberne af proteiner, som opnås ved saltning, består i at bevare biologiske egenskaber efter fuldstændig fjernelse af salt.

Kernen i processen er fjernelse af anioner ogkationer af saltet af den hydratiserede proteinskal, som sikrer makromolekylets stabilitet. Det maksimale antal proteinmolekyler saltes ud under anvendelse af sulfater. Denne metode anvendes til oprensning og separation af proteinmakromolekyler, da de afviger væsentligt i ladningsstørrelse, hydratskalaparametre. Hvert protein har sin egen salting-out zone, det vil sige, at den skal vælge et salt af en given koncentration.

Aminosyrer

På nuværende tidspunkt er omkring 200 aminosyrer kendt som er en del af proteinmolekyler. Afhængigt af strukturen er de opdelt i to grupper:

• Proteinogene, som er en del af makromolekyler;
• ikke-proteinogene, der ikke deltager aktivt i dannelsen af ​​proteiner.

Forskere lykkedes at dechiffrere sekvensenaminosyrer i mange proteinmolekyler af animalsk og vegetabilsk oprindelse. Blandt aminosyrer, som ofte findes i proteinmolekyler, bemærker vi serin, glycin, leucin, alanin. Hver naturlig biopolymer er karakteriseret ved sin egen aminosyresammensætning. For eksempel indbefatter protaminer ca. 85 procent arginin, men de har ikke syre, cykliske aminosyrer. Fibroin er et proteinmolekyle af naturlig silke, som indeholder omkring halvdelen af ​​glycin. I collagen er der sådanne sjældne aminosyrer som hydroxyprolin, hydroxylizin, fraværende i andre protein makromolekyler.

Aminosyresammensætning bestemmes ikke kun af karakteristika for aminosyrer, men også af funktioner ved udnævnelse af proteinmakromolekyler. Deres sekvens er bestemt af den genetiske kode.

Niveauer af strukturelle organisering af biopolymerer

Der er fire niveauer: primær, sekundær, tertiær og kvaternær. Hver struktur har sine egne karakteristiske egenskaber.

Den primære struktur af proteinmolekyler er en lineær polypeptidkæde af aminosyrerester forbundet med peptidbindinger.

Det er denne struktur, som er mest stabil, da den indeholder peptidkovalente bindinger mellem carboxylgruppen af ​​en aminosyre og aminogruppen i et andet molekyle.

Den sekundære struktur involverer at lægge en polypeptidkæde ved hjælp af hydrogenbindinger i en spiralform.

Den tertiære type biopolymer opnås ved polypeptidets rumlige pakning. De spiralformede og laminerede foldede former af tertiære strukturer opdeles.

For kugleformede proteiner er en ellipsformet form karakteristisk, og for fibrillære molekyler er der en langstrakt form.

Hvis makromolekylet kun indeholder enen polypeptidkæde har proteinet kun en tertiær struktur. For eksempel er det et protein af muskelvæv (myoglobin), der er nødvendigt for binding af ilt. Nogle biopolymerer er bygget fra adskillige polypeptidkæder, der hver har en tertiær struktur. I dette tilfælde har makromolekylet en kvaternær struktur bestående af flere kugler, forenet i en stor struktur. Hæmoglobin kan betragtes som det eneste kvaternære protein, der indeholder ca. 8 procent af histidin. Det er den aktive intracellulære buffer i erythrocytter, som gør det muligt at opretholde pH-værdien af ​​blod på et stabilt niveau.

Nukleinsyrer

De er højmolekylære forbindelser,som er dannet af fragmenter af nukleotider. RNA og DNA findes i alle levende celler, de udfører funktionen lagring, transmission, samt implementering af arvelig information. Monomerer er nukleotider. Hver af dem har i sammensætningen resten af ​​den nitrogenholdige base, kulhydrat og også phosphorsyre. Undersøgelser har vist, at komplementaritetsprincippet er observeret i DNA fra forskellige levende organismer. Nukleinsyrer er opløselige i vand, men opløses ikke i organiske opløsningsmidler. Disse biopolymerer ødelægges, når temperaturen stiger, ultraviolet bestråling.

I stedet for at afslutte

Ud over forskellige proteiner og nukleinsyrer,Makromolekyler er kulhydrater. Polysaccharider i deres sammensætning har hundredvis af monomerer, som har en behagelig sødlig smag. Som eksempler på makromolekylers hierarkiske struktur kan man citere store molekyler af proteiner og nukleinsyrer med komplekse underenheder.

For eksempel den rumlige struktur af en kugleformetProteinmolekylet er en konsekvens af den hierarkiske multilevelorganisation af aminosyrer. Mellem de enkelte niveauer er der et nært forhold, elementer af et højere niveau er forbundet med de nederste lag.

Alle biopolymerer udfører en vigtig lignende funktion. De er byggestenene for levende celler, er ansvarlige for opbevaring og overførsel af arvelige oplysninger. For hver levende væsen er specifikke proteiner karakteristiske, og biokemister står derfor over for en kompleks og vigtig opgave og løser som de redder levende organismer fra bestemte dødsfald.